ВЛИЯНИЕ ИНТРОГРЕССИИ AEGILOPS TAUSCHII В ГЕНОМЕ ПШЕНИЦЫ НА ИЗОФЕРМЕНТНЫЙ СОСТАВ И АКТИВНОСТЬ ЛИПОКСИГЕНАЗЫ ПРОРОСТКОВ

Научная статья
DOI:
https://doi.org/10.23649/jae.2022.6.26.07
Выпуск: № 6 (26), 2022
Опубликована:
19.10.2022
PDF

Аннотация

Был изучен изоферментный состав липоксигеназы в проростках мягкой пшеницы сорта Чайниз Спринг и синтетического гексапоида Синтетик 6х, несущего в своем геноме интрогрессии дикого злака Aegilops tauschii. Синтетик 6х, в сравнении с Чайниз Спринг, имел дополнительно две растворимые и одну мембранную молекулярные формы фермента. Также была изучена активность липоксигеназы у родителей и 7 интрогрессивных линий Чайниз Спринг(Синтетик 6х) по хромосоме 5D. Осмотический стресс инициировал увеличение активности мембранной формы фермента у проростков синтетического гексапоида. Вероятно, мембранная липоксигеназа с молекулярной массой 115кДа, привнесенная Ae. tauschii,  участвует в защите проростков при осмотическом стрессе. Большинство линий в условиях стресса увеличивало активность как растворимой, так и мембраносвязанной липоксигеназы.

Полный текст только в pdf

Список литературы

  • Mosblech A. Oxylipins: Structurally diverse metabolites from fatty acid oxidation / A. Mosblech, I. Feussner, I. Heilmann // Plant Physiol Biochem. – 2009. – V. 47. – pp. 511–517. DOI: 10.1016/j.plaphy.2008.12.011

  • Larrieu A. Q&A: How does jasmonate signaling enable plants to adapt and survive? / A. Larrieu, T. Vernoux // BMC Biology. – 2016. – V. 14 (1). – Article 79. DOI: 10.1186/s12915–016–0308–8

  • Mujeeb–Kazi A. Wheat improvement facilitated by novel genetic diversity and in vitro technology / A. Mujeeb–Kazi // Plant Tissue Cult. – 2003. – V. 13 (2). – pp. 179–210.

  • Jia J. Aegilops tauschii draft genome sequence reveals a gene repertoire for wheat adaptation / J. Jia, S. Zhao, J. Wang // Nature. – 2013. – V. 496. – Article 91. DOI: 10.1038/nature12028

  • Pestsova E.G. Development and QTL assessment of Triticum aestivum–Aegilops tauschii introgression lines / E.G. Pestsova, A. Borner, M.S. Roder // Theor Appl Gen. – 2006. – V. 112. – pp. 634–647. DOI: 10.1007/s00122-005-0166-1

  • Zimmerman D.C. Hydroperoxide isomerase. A new enzyme of lipid metabolism / D.C. Zimmerman, B.A. Vick // Plant Physiol. – 1970. – V. 3. – pp. 445–453. DOI: 10.1104/pp.46.3.445

  • Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein–dye binding / M.M. Bradford // Analyt. Biochem. – 1976. – V. 72. – pp. 248–254. DOI: 10.1006/abio.1976.9999

  • Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmli // Nature. – 1970. – V. 227. – pp. 680–685. DOI: 10.1038/227680a0

  • Timmons T.M. Protein blotting and immunodetection / T.M. Timmons, B.S. Dunbar // Methods Enzymol. – 1990. – V. 182. – pp. 679–701. DOI: 10.1016/0076-6879(90)82053-5

  • Leonova S. Mobilization of lipid reserves during germination of oat (Avena sativa L.), a cereal rich in endosperm oil / S. Leonova, A. Grimberg, S. Marttila et al. // J Exp Bot. – 2010. – V. 61 (11). – pp. 3089–3099. DOI: 10.1093/jxb/erq141

  • Wang Y.H. Developing a model of plant hormone interactions / Y.H. Wang, H.R. Irving // Plant Sighal Behav. – 2011. – V. 6 (4). – pp. 494–500. DOI: 10.4161/psb.6.4.14558