Опубликовать статью Вход и регистрация
Расширенный поиск
Разделы статьи

ФОСФОПРОТЕИНЫ КАК ФАКТОР КОЛЛОИДНОЙ СТАБИЛЬНОСТИ КАЗЕИНОВЫХ МИЦЕЛЛ В МОЛОКЕ

Научная статья
Алексей Осинцев
Владимир Брагинский
DOI:
https://doi.org/10.23649/jae.2019.1.9.16
Выпуск: № 1 (9), 2019
Опубликована:
29.04.2019
PDF

Алексей Осинцев

ФГБОУ ВО «Кемеровский государственный университет»

Владимир Брагинский

ВО «Кемеровский государственный университет»

Аннотация

Понимание неоспоримой роли кальция в коллоидной стабильности мицелл казеина может стать ключом к контролю процесса коагуляции молока. Очевидно, что ионы кальция влияют на коагуляцию молока, однако молекулярный механизм этого влияния на коллоидную систему казеиновых мицелл в молоке не до конца понятен. Методологически наше исследование было основано на идее о том, что ионы кальция могут изменять электрический заряд мицелл казеина в процессе диссоциации и рекомбинации некоторых видов фосфопротеинов, которые являются компонентами мицелл казеина. Для анализа экспериментальных результатов была разработана простая количественная модель, включающая кинетическое описание процесса протеолиза и термодинамику процесса диссоциации функциональных групп мицеллярных фосфопротеинов. Кинетические и термодинамические методы описания процесса потери устойчивости в мицеллярной системе были объединены в одну модель, используя концепцию качества растворителя, которое определяется вторым осмотическим вириальным коэффициентом. Эксперименты показали, что ионы кальция способны химически связываться с казеинами в мицеллах. Используя разумные оценки для термодинамических и кинетических параметров, удалось получить достаточно адекватное описание экспериментальных данных. Продемонстрирована принципиальная возможность использования модели для описания сычужного, кислотного и смешанного кислотно- сычужного свертывания, а также термокальциевой и термокислотной коагуляции молока.

Ключевые слова:
коагуляция, коллоидная, фосфопротеины, казеина, кальция, мицеллы, ионы, кальция, молока, стабильность, казеинат.

Полный текст только в pdf

Список литературы

  • Michael H. Tunick. The Science of Cheese. 1st ed. Oxford University Press; 2014. 281 p.

  • Fox P.F., Guinee, T.P. Cogan, T.M., McSweeney, P.L.H. 2nd ed. Fundamentals of Cheese Science. Springer; 2017. 798 p.

  • Dalgleish D.G. Casein micelles as colloids: Surface structure and stabilities. Journal of Dairy Science.

  • ;81;3013:3018. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5

  • Horne D.S. Casein structure, self-assembly, and gelation. Current Opinion in Colloid and Interface Science. 2002;7;456:461. DOI: 10.1016/S1359-0294(02)00082-1

  • Dalgleish D.G. On the structural models of bovine casein micelles – review and possible improvements. Soft Matter. 2011;7;2265:2272. DOI: 10.1039/c0sm00806k

  • De Kruif C.G. Huppertz T., Urban V.S., Petukhov A.V. Casein micelles and their internal structure. Advances in Colloid and Interface Science. 2012;171–172;36:52. DOI: 10.1016/j.cis.2012.01.002

  • De Kruif C.G. Zhulina E.B. -Casein as a polyelectrolyte brush on the surface of casein micelles. Colloids Surfaces A. 1996;117;151:159. DOI: 10.1016/0927-7757(96)03696-5

  • Tuinier R., De Kruif C.G. Stability of casein micelles in milk. Journal of Chemical Physics. 2002;17;1290:1295. DOI: 10.1063/1.1484379

  • Horne D.S., Lucey J.A. Rennet-Induced Coagulation of Milk. In: McSweeney P.L.H., Fox P.F., Cotter P.D., Everett D.W., editors. Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology. 4th ed. Academic Press; 2017. p. 15-143. DOI: 10.1016/B978-0- 12-417012-4.00005-3

  • De Kruif C.G. Supra-aggregates of casein micelles as a prelude to coagulation. Journal of Dairy Science. 1998;81;3019:3028. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(98)75866-7

  • Lucey J.A. Acid Coagulation of Milk. In: McSweeney P., O'Mahony J., editors. Advanced Dairy Chemistry. Springer; 2016. p. 309-328. DOI: 10.1007/978-1-4939-2800-2_12

  • McSweeney P.L.H., Ottogalli G., Fox P.F. Diversity and Classification of Cheese Varieties: An Overview In: McSweeney P.L.H., Fox P.F., Cotter P.D., Everett D.W., editors. Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology. 4th ed. Academic Press; 2017. p. 781-808. DOI: 10.1016/B978-0-12-417012-4.00031-4

  • Farkye N.Y. Acid-Heat Coagulated Cheeses. In: McSweeney P.L.H., Fox P.F., Cotter P.D., Everett D.W., editors. Cheese: Chemistry, Physics and Microbiology. 4th ed. Academic Press; 2017. p. 1111-1115. DOI: 10.1016/B978-0-12-417012- 4.00044-2

  • Ramasubramanian L., D'Arcy B.R., Deeth H.C. Heat-induced coagulation of whole milk by high levels of calcium chloride. International Journal of Dairy Technology 2012;65;183:190. DOI: 10.1111/j.1471-0307.2012.00823.x

  • Koutina G., Christensen M., Bakman M., Andersen U., Skibsted L.H. Calcium induced skim-milk gelation during heating .as affected by pH. Dairy Science and Technology. 2016;96;79:93. DOI: 10.1007/s13594-015-0240-7

  • Horne D.S., Muir D.D. Alcohol and Heat Stability of Milk Protein. Journal of Dairy Science. 1990;73;3613-3626. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(90)79064-9

  • Udabage P., McKinnon I.R., Augustin M.A. Effects of mineral salts and calcium chelating agents on the gelation of renneted skim milk. Journal of Dairy Science. 2001;84;1569:1575. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(01)74589-4

  • Tsioulpas A., Michael J.L., Grandison A.S. Effect of Minerals on Casein Micelle Stability of Cows’ Milk. Journal of Dairy Research. 2007;74;167:173. DOI: 10.1017/S0022029906002330

  • Dalgleish D.G., Parker T.G. Binding of calcium ions to bovine s1-casein and precipitability of the protein-calcium ion complexes. Journal of Dairy Research. 1980;47;113:122. DOI: 10.1017/S002202990002094X

  • Parker T.G., Dalgleish D.G. Binding of calcium ions to bovine -casein, Journal of Dairy Research. 1981;48;71:76. DOI: 10.1017/S0022029900021476

  • Wahlgren N.M., Dejmek P., Drakenberg T. Binding of Mg2+ and Ca2+ to -casein A1: a multi-nuclear magnetic resonance study. Journal of Dairy Research. 1993;60;65:78. DOI: 10.1017/S0022029900027357

  • Osintsev A. Theoretical and practical aspects of the thermographic method for milk coagulation research. Food and Raw Materials. 2014;2;147:155

  • Hori T. Objective Measurements of the Process of Curd Formation during Rennet Treatment of Milks by the Hot Wire Method. Journal of Food Science. 1985;50;911:917. DOI: 10.1111/j.1365-2621.1985.tb12978.x

  • Osintsev A.M., Gromov E.S., Braginsky V.I. A phenomenological model of milk coagulation. Food and Raw Materials. 2013;1;11:18

  • Vliegenthart G. A., Lekkerkerker H. N. W. Predicting the gas-liquid critical point from the second virial coefficient. Journal of Chemical Physics. 2000;112;5364:5369. DOI: 10.1063/1.481106

  • Tuinier R., de Kruif C. G. Stability of casein micelles in milk. Journal of Chemical Physics. 2002;117;1290:1295. DOI: 10.1063/1.1484379

  • Vasbinder A.J., Rollema H.S., De Kruif C.G. Impaired rennetability of heated milk; study of enzymatic hydrolysis and gelation kinetics. Journal of Dairy Science. 2003;86;1548:1555. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(03)73740-0

  • Sandra S., Ho M., Alexander M., Corredig M. Effect of soluble calcium on the renneting properties of casein micelles as measured by rheology and diffusing wave spectroscopy. Journal of Dairy Science. 2012;95;75:82. DOI: 10.3168/jds.2011- 4713

  • McSweeney P.L., Olson N.F., Fox P.F., Healy A., Hojrup P. Proteolytic specificity of chymosin on bovine alpha s1- casein. Journal of Dairy Research. 1993;60;401:412. DOI: 10.1017/S0022029900027734

  • McSweeney P.L.H., Fox P.F., Olson N.F. Proteolysis of bovine caseins by cathepsin D: Preliminary observations and comparison with chymosin. International Dairy Journal. 1995;5;321:336. DOI: 10.1016/0958-6946(94)00010-M

  • Hynes E.R., Aparo L., Candioti M.C. Influence of residual milk-clotting enzyme on s1 casein hydrolysis during ripening of Reggianito Argentino cheese. Journal of Dairy Science. 2004;87;565:573. DOI: 10.3168/jds.S0022-0302(04)73198- 7